大量生物过程中涉及蛋白-蛋白相互作用，尽管X-射线晶体学方法和核磁共振光谱方法可用来研究一种复合物中的两个（或更多）蛋白，但难以确定这两个蛋白在形成该最终复合物之前是怎样相互作用的。现在，研究人员利用核磁共振光谱方法，对细菌磷酸转移酶体系（enzyme I的N-端区域和phosphocarrier蛋白HPr）中的第一种二元复合物的瞬态的、非特定结合的复合分子组合体进行了直接观测，所取得的一项重要发现是，这些被称为“encounter complexes”的复合物的分布与蛋白表面上的静电电势相关联。
